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Enzimas alimentarias, “facilitadores químicos”

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Las enzimas actúan como catalizadores de las reacciones químicas en la producción de alimentos y su  campo de aplicación es prácticamente ilimitado, ya que potencialmente pueden intervenir en infinidad de alimentos y bebidas para mejorar su aspecto, sabor, textura, estabilidad e, incluso, su vida media, consiguiendo productos más seguros y convenientes

Enzymes are catalysts of chemical reactions in food production and their scope of application is practically unlimited as they can potentially intervene in an infinite number of foods and beverages to improve their appearance, taste, texture, stability and even their shelf life so as to obtain safer and more convenient products.

Les enzymes agissent en tant que catalyseurs des réactions chimiques dans la production des aliments et leur champ d’application est pratiquement illimité car ils peuvent potentiellement intervenir dans une multitude d’aliments et de boissons pour améliorer leur aspect, saveur, texture, stabilité, voire même leur longévité moyenne en obtenant des produits plus sûrs et convenables

Las enzimas son sustancias mayoritariamente naturales, junto a otras enzimas artificiales,  con una estructura proteínica, que les permite catalizar las reacciones químicas que preceden a la elaboración de determinados tipos de alimentos.
Dicho en pocas palabras son “los facilitadores químicos” necesarios para lograr la fabricación de algunos alimentos, generalmente a unas dosis bajas, que tras sus efectos técnicos, prácticamente desaparecen de los productos alimenticios, quedando tan sólo pequeñas concentraciones a nivel de residuos, generalmente inevitables, pero que no ejercen efectos tecnológicos en los alimentos finales, salvo algunas excepciones.

Antecedentes históricos de las enzimas alimentarias
Los datos de mayor interés científico correlacionados con las enzimas alimentarias, se remontan al siglo XIX, cuando el eminente científico Louis Pasteur estudió la fermentación del azúcar y su transformación en alcohol etílico, mediante las levaduras.
Tras el hallazgo de gran relevancia científica, afirmó que “la fermentación que experimentó el azúcar, se debía a una fuerza vital que contenían las levaduras, llamadas fermentos”.
Posteriormente, al comienzo del siglo XX, se le concedió el Premio Nobel de Química en el año 1907 al científico Eduard Buchner, por el estudio: “Investigación bioquímica y hallazgo de la fermentación libre de las células”.
Quedaban establecidas así las bases, de las enzimas alimentarias, que pronto encontraron multitud de aplicaciones en la industria alimentaria.

¿Cuándo pueden utilizarse?
Sólo pueden utilizarse cuando el proceso de elaboración sea posible desde el punto de vista termodinámico, para ello las enzimas alimentarias actuarán sobre los que denominaremos sustratos, que no son más que moléculas que, mediante la acción dirigida por la enzima alimentaria, sufrirán una conversión en otro tipo de molécula distinta, que es justamente la sustancia deseada que formará parte del alimento final.

Propiedad básica de las enzimas
La selectividad es la capacidad que poseen las enzimas para modificar ciertas moléculas, en base a su estructura química y características, hasta el punto que sólo actúan sobre aquellas moléculas que poseen una configuración propicia para hacer posible su transformación química.
Según el tipo de enzima, la velocidad de la reacción química de transformación depende de los tipos concretos de enzimas y de las moléculas sobre las que pueden actuar.
Se conocen más de 3000 reacciones bioquímicas, producidas por las enzimas.

¿Las enzimas alimentarias pueden alterarse?
Sí, mediante las sustancias conocidas como inhibidores enzimáticos y los aceleradores enzimáticos.
Los inhibidores enzimáticos pueden actuar de diferentes modos, o bien disminuyen la actividad, o incluso pueden impedir por completo que tenga lugar la reacción química inducida por la enzima alimentaria.
Por su parte, los aceleradores enzimáticos actúan como unas moléculas que activan o aceleran las reacciones químicas.  
Al margen de los inhibidores y aceleradores, también hay factores termodinámicos, que pueden afectar las actividad enzimáticas, tales como: dosis de la enzima, pH, temperatura, presión, etc.
Los tipos de inhibiciones pueden ser: competitiva, acompetitiva, no competitiva y mixta.

√ Inhibición competitiva
Consiste en la imposibilidad de poder unir el sustrato a la misma enzima al mismo tiempo, suele ocurrir cuando el inhibidor posee afinidad por el “lugar activo”, dicho en otras palabras,  hay una competencia entre el sustrato y el inhibidor para acceder al lugar activo de la enzima.

√ Inhibición acompetitiva
Consiste en la imposibilidad que el inhibidor pueda unirse a la enzima libre, pero sí al complejo formado por la enzima y el sustrato, una vez formado el complejo en cuestión con el inhibidor, se inactiva la enzima.

√ Inhibición no competitiva
Es una forma de inhibición mixta en la que el enlace entre el inhibidor y la enzima,  reduciendo la actividad enzimática, sin embargo no afecta la unión de la enzima con el sustrato.
En consecuencia, el grado de inhibición alcanzado depende solamente de la concentración de inhibidor, independientemente de la concentración de sustrato.
√ Inhibición mixta
En este tipo, el inhibidor se puede unir a la enzima simultáneamente al sustrato. Sin embargo, la unión del inhibidor afecta la unión del sustrato y viceversa.
La inhibición mixta puede reducirse, pero no incrementar cuando se aumentan las dosis del sustrato. Aunque es posible que los de tipo mixto se unan en el “lugar activo”, este tipo de inhibición produce un efecto alostérico, en el que el inhibidor se une a otro lugar que no es el lugar activo.

¿Existen enzimas alimentarias que se utilizan como aditivos?
Sí, hay un número limitado de ellos: la invertasa, la lisozima, la ureasa y la betaglucanasa, que pueden ser utilizados en los alimentos, por poseer efectos tecnológicos, pudiendo aparecer en el alimento final al que se le aplican concentraciones medibles del aditivo-enzima:
. Invertasa (E1103).- Para uso general en los alimentos, a nivel QS (quantum satis o dosis suficiente para conseguir el efecto tecnológico deseado).
. Lisozima (E1105).- Para su uso restringido como conservante en quesos madurados y en vino, en ambos casos a nivel QS (quantum satis)

Enzimas alimentarias activas en los alimentos
Hay un número reducido de alimentos, sobre todo de origen vegetal, que contienen “enzimas activas”, entendidas como aquellas que prolongan sus efectos técnicos favorables durante un largo tiempo, mayor del de otras enzimas en los alimentos frescos, procedentes de frutas, hortalizas y verduras, entre otros productos alimenticios.
Algunos ejemplos son:
. La piña (con 2 enzimas: la bromelina y la tripsina)
. La papaya (con la papaína)
. El higo (con la ficina)
. El melón (con la S.O.D. -superoxodismutasa-)
Dichas enzimas, poseen efectos beneficiosos definidos, como por ejemplo, la bromelina de la piña que es una lipasa, que contribuye a reducir las grasas del cuerpo humano.

Regulación de las enzimas alimentarios
Mediante el Reglamento (CE) 1332/2008, se establecen la definición, requisitos, tipos y clasificación y en un futuro próximo se publicarán las listas comunitarias de  tipos y clases de enzimas autorizadas, para su uso en los alimentos, incluyendo su origen y procedimiento de obtención, dosis de empleo y condiciones de utilización, proporcionando sus especificaciones, grado de pureza, restricciones de uso y otros datos que sirvan para caracterizarlos por completo, a los que se incluye el sistema de etiquetado de las enzimas y preparados enzimáticos destinados o no al consumidor final.
Su seguridad toxicológica la evaluará EFSA, para determinar las dosis, condiciones de uso y aplicaciones, entre otros parámetros, para garantizar un empleo seguro de las enzimas en los alimentos. 
Aquí proporcionamos el texto original en idioma inglés, para reflejar con la máxima fidelidad, el cronograma esperado para la regulación definitiva de las enzimas alimentarias por la Comisión Europea:
Regulation on food enzymes
Timing of Regulation on enzymes and Implementing measures required following adoption of new Food Enzyme Regulation
1)Regulation N° 1332/2008 of the EP and of the Council of 16 Dec 2008 on Food enzymes
2)Date of publication in the OJ: 31st 2008
3)Reference Deadline Implementing measure on food enzymes (application guidelines) CAP Art. 9 16: Dec 2010
4)Submission of applications on existing enzymes for inclusion in the Community List Enzymes Art. 17(2)) : Dec. 2012
5)EFSA evaluation of all enzymes for which applications have been submitted during the initial two year period.
6)Enzymes Art. 17 (4) and (recital 14): No legal deadline. Working deadline will be established in consultation with EFSA on the basis the number of applications
7)Establishment of the Community list Enzymes Art. 17 (4): 9 months after EFSA has issued an opinion on each food enzyme for which an application has been submitted during the initial two year period
8)Transitional measures Enzymes Art. 24
9)Other Transitional measures if necessary Enzymes Art. 17 (5) at the time of establishment of the Community List.  

Nomenclatura de las enzimas alimentarias
Para denominar las enzimas, es preciso conocer los sustratos sobre los que actuarán a los que se añadirá el sufijo “-asa”, veamos así los diferentes tipos a modo de ejemplo:
. Lactasa, aquella enzima que cataliza la lactosa.
. Lipasa, aquella enzima que actúa sobre los lípidos o grasas.
. Polifeniloxidasa, aquella enzima que actúa con los polifenoles.
. Amilasa, se adopta para las enzimas que cataliza el almidón
. Proteasa, para aquella enzima que actúa con las proteínas.
. Glucasa, aplicable a aquella enzima que cataliza la glucosa.
Y así puede aplicarse el procedimiento descrito, para el resto de moléculas orgánicas (sustratos), sobre las que pueden actuar las enzimas.
Al margen de la nomenclatura descrita, existe otra que ha sido desarrollada por la UIBBM (Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular), que consiste en agrupar las enzimas con los números EC, así se procede a denominar las enzimas mediante un código que comienza con EC, seguido de cuatro números, el primero de los cuales se adjudica al mecanismo de acción que posee una enzima. 

Clases de enzimas alimentarias
√ EC1 (Oxidorreductasas)
Son aquellas enzimas capaces de catalizar las reacciones de oxidorreducción o reacciones redox. Para que actúen es necesario que cooperen con las coenzimas de oxidorreducción (NAD+, NADP+, FAD), que son moléculas que actúan como aceptores o bien que ceden electrones.
Las coenzimas sufren una modificación en su grado oxidativo, por lo que es necesario proceder a su reciclado, antes de utilizarlas para una nueva reacción catalítica.
Ejemplos de oxidorreductasas: deshidrogenasa, peroxidasas…
Catalizan las reacciones de oxidorreducción, es decir, transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro.
√ EC2 (Transferasas)
Son aquellas enzimas encargadas de transferir los grupos activos, que se obtienen mediante la ruptura de algunas moléculas específicas, a otras sustancias receptoras.
Intervienen en los procesos de interconversión de algunos nutrientes, tales como: aminoácidos, monosacáridos, etc.
Algunos ejemplos de transferasas son las transaminasas, quinasas…
Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro.
√ EC3 (Hidrolasas)
Son las enzimas que catalizan las reacciones de hidrólisis, que dan lugar a la formación de monómeros a partir de los polímeros.
Es frecuente la acción de las hidrolasas, en los mecanismos de digestión alimentaria. Algunos ejemplos de hidrolasas son las glucosidasas, lipasas, esterasas…
Catalizan las reacciones de hidrólisis.
√ EC4 (Liasas)
Está formado por las enzimas que catalizan las reacciones, que son capaces de eliminar algunos grupos funcionales, tales como: H2O (agua), CO2 (dióxido de carbono) y NH3 (amoníaco), para formar un doble enlace o bine para adicionarse a un doble enlace. Son ejemplos de liasas las descarboxilasas, entre otras.
Catalizan reacciones de ruptura o fusión de sustrato.
√ EC5 (Isomerasas)
Son las enzimas que actúan sobre algunas moléculas obteniendo de las mismas sus isómeros funcionales o isómeros de posición, es decir, catalizan la racemización y los cambios de posición de un grupo funcional en una   molécula, produciendo formas isoméricas. Suelen actuar en procesos de interconversión. Un ejemplo de isomerasas son las epimerasas (mutasa).
Catalizan la interconversión de isómeros.
√ EC6 (Ligasas)
Son aquellas enzimas que catalizan la degradación o la síntesis de los  denominados como enlaces “fuertes”, a través de un proceso de  acoplamiento a las moléculas de alto valor energético como el ATP. Pertenecen a este grupo, entre otras, las sintetasas y carboxilasas.
Catalizan la unión de dos sustratos que experimentan una hidrólisis simultánea de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, …).

 

Tipos de enzimas alimentarios
A continuación, detallamos algunas de las muchas enzimas existentes, en base a los diferentes usos y aplicaciones posibles en los alimentos:

 

Preparaciones enzimáticas
√ Preparaciones enzimáticas de origen animal
– Alfa amilasa (páncreas bovino o porcino)
– Catalasa (hígado de bovino o equino). Uso limitado a la observación de  BPE (Buenas prácticas de elaboración).
– Quimosina (cordero)
– Quimotrypsina (páncreas bovino             o porcino)
– Lipasa (estómago bovino, glándulas salivales o estómago ovino, páncreas bovino o porcino). Uso limitado a la observación de  BPE.
Lisozima (huevos blancos). Uso como conservante.
– Pancreatina (páncreas bovino o porcino)
Pepsina (estómago porcino -limitado a la observación de BPE-; proventrículo de aves; páncreas porcino).
√ Fosfolipasa A (páncreas porcino).
√ Cuajo (estómago ovino y bovino).Limitado a la observación de BPE.
√ Tripsina (páncreas porcino o bovino).

Preparaciones enzimáticas de origen vegetal:
-Alfa amilasa (cebada malteada).
-Beta amilasa (cebada malteada o no germinada, soja).
-Bromelaína (piña). Limitado a la observación de BPE.
-Quimopapaina (papaya). Limitado a la observación de BPE
-Ficina (Ficus glabrata). Derivado de planta no comestible (no se dispone de datos toxicológicos).
-Lipasas.
-Lipoxidasa (soja).
-Carbohidrasas de malta (alfa o beta amilasa; cebada o cebada malteada). Limitado a la observación de BPE.
-Papaína (papaya). Limitado a la observación de BPE.
-Peroxidasa (soja).
-Proteasa (incluye enzimas de coagulación de la leche) (Actinidia chinensis).

Preparaciones enzimáticas de origen microbiológico:
-Acetolactato decarboxilasa (Bacillus subtilis, d-Bacillus brevis) (Saccharomyces cerevisiae d-Enterobacter sp.).
-Fosfatasa ácida (Aspergillus niger).
-Alcohol dehidrogenasa (Saccharomyces cerevisiae).
-Alfa amilasa (Aspergillus niger -no producirá micotoxinas-; Aspergillus niger d-Aspergillus niger; Aspergillus oryzae; Bacillus amyloliquefaciens; Bacillus amyloliquefaciens d-Bacillus amyloliquefacien; Bacillus amyloliquefaciens o subtilis d-Thermoactinomyces sp.; Bacillus licheniformis; Bacillus licheniformis conteniendo  un gen alfaamilasa modificado de B. licheniformis; Bacillus licheniformis d-Bacillus stearothermophilus; Bacillus stearothermophilus; Bacillus subtilis; Bacillus subtilis d-Bacillus megaterium; Bacillus subtilis d-Bacillus stearothermophilus; Bacillus subtilis d-Bacillus subtilis; Microbacterium imperiale; Rhizopus delemar; Rhizopus oryzae; Thermomonospora viridis).
-Alfa galactosidasa o melibiasa (Aspergillus niger -evaluado como una carbohidrasa-; Aspergillus oryzae; Aspergillus oryzae d-Aspergillus niger; Mortierella vinacea; Saccharomyces carlsbergensis -evaluado como carbohidrasa-; Saccharomyces cerevisiae d-Guar seed).
-Aminoacilasa (Aspergillus melleus)
-Aminopeptidasa (Aspergillus niger d-Aspergillus niger; Aspergillus niger; Aspergillus oryzae; Lactococcus lactis; Rhizopus oryzae; Trichoderma reesei).
-AMP deaminasa (Aspergillus melleus).
-Arabinanasa (Aspergillus niger)
-Arabinofuranosidasa (Aspergillus niger -evaluado como carbohidrasa-; Aspergillus niger d-Aspergillus niger).
-Asparaginase (Aspergillus niger d-Aspergillus niger -utilizada mediante BPE-; Aspergillus oryzae d-Aspergillus oryzae).
-Beta amilasa (Bacillus cereus; Bacillus lichenformis; Bacillus megaterium; Bacillus subtilis -como mezcla microbiana de carbohidrasas y proteasas-).
-Beta glucanasa (Aspergillus niger -aceptado temporalmente como carbohidrasa-; Bacillus amyloquefaciens; Bacillus amyloquefaciens d-Bacillus amyloquefaciens; Bacillus subtilis; Cellulosimicrobium cellucans; Disporotrichum dimorphosporum; Humicola insolens; Penicillium funiculosum; Penicillium multicolor; Pseudomonas paucimobilis; Talaromyces emersonii; Trichoderma harzianum; Trichoderma reesei; Trichoderma reesei d-Trichoderma reesei)
-Beta d-glucosidasa o celobiasa (Bacillus subtilis d-Bacillus; Disporotrichum dimorphosporum; Rhizopus delemar; Rhizopus oryzae -evaluado como carbohidrasa-; Trichoderma reesei).
-Hexosa oxidasa (Hansenula polymorpha d-Chondrus crispus).
-Inulinasa (Aspergillus niger -evaluado como carbohidrasa-; Disporotrichum dimorphorsporum; Kluyvercmyces fragilis; Streptomyces; Aspergillus oryzae d-Aspergillus sp).
-Invertasa (Aspergillus niger -evaluado como carbohidrasa-; Bacillus subtilis -evaluado como carbohidrasa-; Kluyveromyces fragilis; Saccharomyces carlsbergensis; Saccharomyces cerevisiae; Saccharomyces).
-Isoamilasa (Bacillus cereus; Pseudomonas amyloderamosa -procesamiento del almidón-).
-Lacasa (Aspergillus oryzae d-Myceliophthora thermophila; Aspergillus oryzae d-Polyporus sp.; Trichoderma reesei)
-Fosfolipasa A1 (Aspergillus oryzae d-Fusarium venenatum)
-Fosfolipasa A2 (Aspergillus niger d-porcine pancreas; Streptomyces violaceoruber; Streptomyces chromofuscus).
-Fosfolipasa A3.
-Fosfolipasa B (Trichoderma reesei or longibrachiatum d-Aspergillus sp.).
-Fosfolipasa C expresada en Pichia pastoris.
-Fitasa (Aspergillus niger; Aspergillus niger d-Aspergillus niger; Aspergillus oryzae d-Peniophora lycii; Trichoderma reesei d-Aspergillus)
-Poligalacturonasa -evaluada como carbohidrasa- (Aspergillus niger -evaluada como carbohidrasa-; Aspergillus niger d-Aspergillus niger).
-Poligalacturonasa o Pectinasa (Aspergillus pulverulentus).
-Proteasa (incluyendo enzimas lácteas) (Aspergillus melleus; Aspergillus niger; Aspergillus niger d-Aspergillus niger; Aspergillus oryzae).

Utilidad de las enzimas alimentarias

I) Como coadyuvantes tecnológicos
La gran mayoría de las enzimas, hasta que sea efectiva la Reglamentación (CE) 1332/2008 de enzimas alimentarias, se utilizan como coadyuvantes, para facilitar multitud de procesos de fabricación de alimentos, con la condición de no dejar residuos de enzimas, salvo aquellos que sean técnicamente inevitables que, a pesar de ello, a dosis bajas tenga efectos tecnológicos en el alimento final.

II) Como enzimas genuinos 
Ejerciendo los efectos técnicos siguientes:
. Oxidorreducciones, logrando nuevas moléculas con nuevas propiedades, usos y aplicaciones en los alimentos.
. Transferencias de grupos funcionales, consiguiendo nuevas sustancias, de estructura química diferente y nuevas propiedades.
. Hidrólisis, para obtener nuevas moléculas, con diferentes características y nuevos usos y aplicaciones.
. Eliminación de grupos funcionales, consiguiendo moléculas nuevas, dotadas de propiedades diferentes en relación con el producto (sustrato) original y nuevos usos y aplicaciones.
. Isomerización, logrando moléculas con cambios en la estructura isomérica, nuevos usos y aplicaciones.
. Degradación/síntesis, alcanzando la formación de nuevas moléculas, con una estructura química diferente, lo que propicia nuevos usos y aplicaciones.

Campo de aplicación y dosis de uso de las enzimas alimentarias
Las enzimas alimentarias, tienen un campo para su aplicación prácticamente ilimitado, ya que potencialmente pueden intervenir por igual en frutas, hortalizas, legumbres, cereales, azúcares, salsas, condimentos, postres, bebidas alcohólicas (cervezas, vinos, sidra…), panes, bollería, confitería, productos lácteos, carnes, productos de la pesca y muchos otros más, para mejorar el aspecto, los sabores, las texturas, la estabilidad y la vida media de los alimentos, con gran eficacia y precisión,  consiguiendo productos alimenticios más seguros y convenientes.
Por lo que respecta a las dosis de uso de las enzimas alimentarias, es muy variable, habitualmente se utilizan dosis no muy elevadas para lograr las transformaciones y cambios favorables deseados, en el perfil organoléptico y físico-químico de los alimentos en los que se emplean las enzimas alimentarias, de modo tal que, en multitud de ocasiones, la AEI (actividad enzimática residual) es prácticamente nula, en esos casos suelen ser empleadas como coadyuvantes tecnológicos.
En el Reglamento (CE) 1332/2008, vendrán fijadas las dosis máximas de uso permitidas y las condiciones de utilización en los alimentos, según su naturaleza, composición química y características. Las dosis se expresan en UI (unidades internacionales)

¿Cómo se controlan las enzimas alimentarias?
EFSA ha propuesto una Guía Europea, para establecer los datos que son necesarios para poder autorizar el uso de una enzima alimentarias, que resumimos a continuación:
1) Historial de uso.
2) Datos administrativos.
3) Aplicaciones deseadas.
4) Datos técnicos.
4.1) Identificación de la enzima.
4.2) Denominación de la enzima.
4.3) Clasificación de la enzima.
4.4) Tipo de enzima.
4.5) Composición química.
4.6) Propiedades.
4.7) Materias primas.
4.8) Proceso de fabricación.
4.9) Reactividad con los alimentos.
4.10) Información de autorizaciones
    existentes.
4.11) Condiciones de uso pretendidas.
4.12) Necesidad tecnológica de uso.
4.13) Aplicaciones y dosis de uso deseadas.
4.14) Impacto alimentario.
5) Datos toxicológicos.
5.1) Ensayos toxicológicos.
5.2) Datos de seguridad.
5.3) Datos de alergenicidad.
Con toda la documentación se podrá elaborar un dossier, que se remitiría a EFSA, para su evaluación y el dictamen correspondiente.

Situación actual de las enzimas alimentarias
Falta por completar a nivel reglamentario un elevado número de datos, tales como: origen; las dosis de uso (máximas, mínimas, recomendables); las aplicaciones, condiciones de empleo; composiciones químicas; métodos de obtención; clasificación; denominación; restricciones de uso;  usos a los que se pueden destinar las enzimas alimentarias; alimentos a los que pueden destinar las enzimas alimentarias; su etiquetado; codificación; métodos de análisis, e interacciones con los alimentos y los nutrientes contenidos en los alimentos.
A la vista de los datos de que dispone EFSA, se cree que las listas comunitarias definitivas de las enzimas alimentarias no estarán disponibles hasta finales del año 2012 o tal vez más tarde.

Futuro de las enzimas alimentarias

Es sumamente esperanzador, primero porque se trata de un tipo de ingredientes/alimentos prácticamente inagotables y además porque ofrecen la posibilidad de diseñar nuevos ingredientes alimenticios y alimentos con efectos saludables muy valiosos, tanto para la gastronomía en general, como para formular nuevos productos alimenticios con sabores, olores, texturas, estabilidad y posibilidades de ser mezclados y adicionados, a multitud de alimentos tanto de origen vegetal como animal, con la sensible aportación de efectos saludables muy variados y deseables, lo que convierte a las algas en un alimento básico sostenible, para el presente y el futuro de la humanidad.

 

Publicado en la revista Tecnifood núm.78 (noviembre/diciembre 2011).

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